A química da vida acontece a temperaturas e pressões que seriam inimigas de quase todas as reacções que conhecemos em laboratório industrial. À temperatura do corpo, a pH fisiológico, em meio aquoso — e ainda assim, o metabolismo processa-se a velocidades deslumbrantes. O segredo são as enzimas.
O que é um catalisador biológico
Um catalisador reduz a energia de activação de uma reacção — a barreira energética que as moléculas têm de ultrapassar para reagir. Ao baixar esta barreira, o catalisador permite que a reacção aconteça muito mais rapidamente, sem ser consumido no processo.
As enzimas são catalisadores biológicos — quase todas proteínas, algumas RNAs (os ribozimas). A sua eficiência é sem paralelo na química sintética: a catalase, presente em quase todas as células, decompõe o peróxido de hidrogénio em água e oxigénio a uma velocidade de 40 milhões de moléculas por segundo por enzima.
Sítio activo e especificidade de substrato
Cada enzima tem um sítio activo — uma cavidade tridimensional com uma geometria e distribuição de cargas muito precisas. O substrato encaixa neste sítio numa interacção de alta especificidade que o modelo clássico descreve como «chave-fechadura», e o modelo moderno como «ajuste induzido»: a enzima não é rígida, mas altera a sua conformação para acomodar e estabilizar o substrato no estado de transição.
Esta especificidade é extraordinária. A tripsina, uma protease pancreática, corta ligações peptídicas — mas apenas após arginina ou lisina. A quimotripsina corta após aminoácidos aromáticos. Duas enzimas com a mesma função geral, mas com especificidades completamente distintas.
Regulação enzimática
As enzimas não trabalham a ritmo constante. São reguladas de múltiplas formas:
- Regulação alostérica: moléculas efectoraes ligam-se a sítios distantes do sítio activo e alteram a actividade da enzima. Pode ser activação ou inibição.
- Modificação covalente: fosforilação, ubiquitinação, acetilação — grupos químicos adicionados ou removidos de resíduos específicos alteram a actividade da enzima.
- Controlo da disponibilidade: algumas enzimas são sintetizadas como zimogénios — formas inactivas — activadas por clivagem proteolítica quando e onde necessário. A trombina, central na coagulação do sangue, é um exemplo.
Enzimas na biotecnologia
A compreensão das enzimas permitiu a sua aplicação industrial: protéases em detergentes, amilases na produção de xaropes de frutose, lípases na produção de biodiesel. E, mais recentemente, a engenharia de enzimas por directed evolution — um processo que imita a selecção natural — permitiu criar enzimas com actividades sem paralelo na natureza, valendo a Frances Arnold o Prémio Nobel de Química em 2018.